ОКСИДАЗИ — ферменти класу оксидоредуктаз, що каналізують реакції переносу гідрогену від субстрату, який окиснюється, безпосередньо на оксиген. Унаслідок цих реакцій утворюється вода або перекис гідрогену (Н2О2). До О. належать О. D- і L-амінокислот, цитохромоксидаза, моноаміно- та діамінооксидази. О. амінокислот забезпечують окиснювальне дезамінування амінокислот, яке є додатковим шляхом вивільнення NH3 із амінокислот у людини і вищих тварин. У печінці та нирках наявні неспецифічні О. L-амінокислот, простетичною групою яких є флавінмононуклеотиди. Вони каталізують дезамінування L-амінокислот і гідратацію з утворенням α-кетокислот, амоніаку й пероксиду водню:
Останній розпадається на оксиген і воду під дією каталази, що локалізується в пероксисомах. Простетичною групою О. L-амінокислот отрути змій і деяких мікроорганізмів є флавінаденіндинуклеотид (ФАД). О. L-амінокислот каталізують окиснення усіх амінокислот, за винятком серину, треоніну і дикарбонових амінокислот. В організмі людини виявлені також О. D-амінокислот, простетичною групою яких є ФАД. Вони містяться в пероксисомах нирок, печінки і мозку; каталізують окиснення неприродних D-ізомерів амінокислот, окиснення гліцину.
Важлива роль в організмі належить цитохром-с-оксидазі (цитохромоксидазі), яка є кінцевим компонентом дихального ланцюга мітохондрій і каталізує реакцію переносу електронів на кінцевий акцептор — оксиген. Як наслідок відбувається чотириелектронне відновлення молекули оксигену до води. Цитохромоксидаза — складна молекула — гемпротеїн, яка складається із цитохромів а та а3. Активний центр ферменту містить 2 геми та 2 іони міді, які беруть участь у перенесенні електронів до оксигену, змінюючи свою валентність. Цитохромоксидаза — єдиний із цитохромів, який здатний відновлювати електронами молекулярний оксиген.
Результатом утворення активного іонізованого оксигену (О2–), який, реагуючи з двома протонами гідрогену з матриксу, утворює воду. Окиснення цитохрому с супроводжується появою мембранного протонного потенціалу ΔµН+, який використовується клітиною для забезпечення всіх видів робіт, які виконуються біомембранами, і, в першу чергу, для синтезу АТФ. Цитохромоксидаза необхідна для забезпечення життєдіяльності всіх клітин організму, а порушення її біосинтезу або її гальмування (ціанідами, оксидом карбогену, азидами) призводить до їх загибелі.
До О. належать ферменти, які знешкоджують біогенні аміни в організмі. Накопичення останніх може чинити негативний вплив на фізіологічний статус і викликати низку значних порушень в організмі. Однак органи і тканини мають спеціальні механізми детоксикації фізіологічно активних амінів, які в загальному вигляді зводяться до їх окиснювального дезамінування з утворенням відповідних альдегідів і вивільненням амоніаку.
Альдегіди окиснюються до відповідних кислот, а перекис гідрогену розщеплюється на воду і оксиген. Ферменти, що каталізують детоксикацію біогенних амінів, одержали назву моноамінооксидаз (МАО) і — діамінооксидаз (ДАО). МАО — ФАД-вмісний фермент — локалізується в мітохондріях клітин і відіграє важливу роль в організмі, інактивуючи первинні, вторинні й третинні аміни. Деякі інгібітори МАО використовуються в клінічній практиці для лікування депресивних станів, шизофренії, гіпертонічної хвороби та ін. ДАО знаходиться в цитоплазмі та містить піридоксальфосфат. Цей фермент інактивує гістамін і деякі інші аміни.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. — М., 1990; Біологічна хімія / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, Н.М. Мадієвська та ін.. — Х., 2000; Губський Ю.І. Біологічна хімія. — К.–Тернопіль, 2000; Основы биохимии: В 3 т. / А. Уайт, Ф. Хендлер, С. Смит и др. — М., 1981.