ПЕПСИН

ПЕПСИН (грец. pepsis — травлення) — ендопептидаза, травний протеолітичний фермент шлункового соку людини і хребетних тварин. Ферменти типу П. виділяють також комахоїдні рослини. Це білок з мол. м. 32,700, який каталізує гідроліз майже всіх білків тваринного і рослинного походження до пептидів і залишків амінокислот. Умовою оптимальної дії П. є рН 1,5–2,5, що забезпечується наявністю у шлунковому соку хлористоводневої кислоти, яку секретують обгорточні клітини слизової оболонки шлунка і концентрація якої в нормі становить 0,16 М. Попередником П. є пепсиноген, який утворюється й секретується в неактивній формі в порожнину шлунка, не ушкоджуючи головні клітини, які його секретують. Пепсиноген перетворюється на П. двома шляхами: повільно (в умовах дії хлористоводневої кислоти) і швидко (під впливом самого П.), тобто відбувається автокаталітичний процес. Від N-кінцевої частини пепсиногену відщеплюються 42 амінокислотних залишки у вигляді суміші пептидів, деякі з них можуть діяти як інгібітори П. Ці пептиди вміщують 12 залишків основних амінокислот, що сприяє зниженню ізоелектричної точки від рН 3,7 для пепсиногену до рН близько 1,0 для П., оскільки в цих пептидах домінують аніонні групи. У ділянці поліпептидного ланцюга, що залишилася після відщеплення 42 амінокислотних залишків, відбуваються конформаційні перетворення, внаслідок чого утворюється активна форма П.

У шлунку діє П. типів А, В (рН 1,5–2,0) і С, або гастриксин — рН=3,0–5,0. При збільшенні рН дія П. слабшає, а при рН 5–6 припиняється, і перетравлення білків уповільнюється. П. каталізує обмежене розщеплення поліпептидного ланцюга на відносно великі фрагменти в ділянках, де є амінокислотні залишки треоніну, фенілаланіну, триптофану, тирозину, метіоніну, лейцину, а також деяких інших, але фермент зовсім не розщеплює кератин і колаген. Співвідношення між гастриксином і П., яке у шлунковому соку здорової людини становить приблизно 1:5,5, може змінюватися при патологічних станах. Так, при гіперацидному гастриті воно становить 1:3, при виразковій хворобі шлунка — 1:4. Визначення активності П. у шлунковому соку широко застосовують у клінічній практиці. П. частково всмоктується у кров і через нирки виділяється в сечу у вигляді уропепсину, активність якого також визначають у клінічній практиці, особливо в педіатрії, для оцінки секреторної діяльності слизової оболонки шлунка.

При перніціозній анемії внаслідок підвищення рН шлункового соку дія П. уповільнюється, а при шлунковій ахілії перетравлювання білків не відбувається через відсутність ферменту. При захворюваннях ШКТ ефективна заміщувальна ензимотерапія препаратами, які містять П., одержаний із слизової оболонки шлунка свиней. П. входить до складу таблеток Ацидин-пепсину, Натурального шлункового соку та ін.

Біологічна хімія / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, Н.М. Мадієвська та ін. — Х., 2000; Боєчко Ф.Ф., Боєчко Л.О. Основні біохімічні поняття, визначення і терміни. — К., 1993; Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. — Тернопіль, 2001; Основы биохимии / А. Уайт, Ф. Хендлер, Э. Смит и др.: В 3 т. — М., 1981. — Т. 1.