ОКСИГЕМОГЛОБІН (грец. oxys — кислий + haima — кров + лат. globulus — кулька) — сполука гемоглобіну з молекулярним оксигеном (HbO2), яка забезпечує його транспорт від органів дихання до тканин організму.
Валентність заліза гему при утворенні О. не змінюється. Гемоглобін має унікальну здатність зворотно зв’язувати оксиген, утворюючи стабільний комплекс без окиснення Fe2+ до Fe3+. У гемі чотири лігандні групи порфірину утворюють комплекс із залізом, який має пласку будову. П’ятий та шостий координаційні зв’язки заліза розташовуються перпендикулярно до площини порфіринового кільця. П’ятий зв’язок при цьому зайнятий імідазольним залишком гістидину, а шостий залишається незаміщеним (дезоксигемоглобін) або заміщується киснем (О.). Окиснення Fe2+ до Fe3+ в реакції кисню з гемом можливе лише в розчинах з високою діелектричною проникністю, а в гідрофобній геміновій «кишені», з якої витісняється вода та саме в якій знаходиться гемо, утворюється середовище з низькою діелектричною сталою. Зв’язування оксигену відбувається в легенях, де його парціальний тиск високий, а вивільнення — у тканинах, де тиск падає. Парціальний тиск оксигену, при якому відбувається насичення гемоглобіну, значно вищий для наземних тварин порівняно з водяними, а спорідненість гемоглобіну з оксигеном — навпаки, у перших значно нижча, ніж у других. У молекулі гемоглобіну чотири геми працюють узгоджено, кооперативно. Важче за все приєднується перша молекула оксигену, а кожна наступна — легше. Перша молекула оксигену з’єднується з гемом α1-субодиниці, при цьому розриваються два іонні зв’язки між α1— та α2-субодиницями. Субодиниці набувають більшої рухливості, що полегшує приєднання другої молекули оксигену до гему α2-субодиниці. Два α1-α2 іонні зв’язки при цьому також розриваються, що дає можливість останнім гемам зайняти вигідне положення для приєднання оксигену. Третя молекула оксигену приєднується до β1-субодиниці. Один із іонних зв’язків β1-β2 розривається, полегшуючи доступ оксигену до останнього атома заліза гему β2-субодиниці. При цьому розривається останній іонний зв’язок β1-β2. Завантажений оксигеном гемоглобін віддає його спочатку важко, а потім все легше і легше. Така кооперативна поведінка гемоглобіну має фізіологічне значення. Якби геми діяли автономно, то розвантаження оксигену вимагало б 90-кратного перепаду тиску, що неможливо, тому основна маса оксигену не може відриватися від гемоглобіну. Людина задихнулася б навіть в атмосфері кисню.
О. виявляє властивості відносно більш сильної кислоти, ніж дезоксигемоглобін, тому він частково витісняє вугільну кислоту із гідрокарбонатів і тим самим незначно підкислює кров. Цей процес відбувається в еритроцитах і складається з декількох фаз. У капілярах альвеол гемоглобін (HHb) перетворюється на О. (ННbО2). О. як відносно сильна органічна кислота реагує з гідрокарбонатом калію (КНСО3), який знаходиться в еритроцитах, унаслідок чого утворюється калієва сіль О. (КНbО2) та вугільна кислота (Н2СО3). Під впливом карбоангідрази еритроцитів вугільна кислота розкладається на воду і вуглекислий газ, який виділяється легенями. Калієві солі О. переносяться кров’ю до капілярів тканин, де О. віддає оксиген, перетворюється на калієву сіль гемоглобіну (КНb). Оскільки гемоглобін є слабкою кислотою, його калієва сіль розщеплюється в реакції з вугільною кислотою (кінцевий продукт обміну). При цьому утворюються гідрокарбонат калію (КНСО3) та вільний гемоглобін.
Гемоглобін і гідрокарбонат калію протоком крові знову транспортується в легені, де весь процес повторюється знову:
Капіляри альвеол
HHb+O2 
HHbO2
HHbO2+KHCO3 HHbO2+H2CO3 
Капіляри тканин
HHbO2 O2+KHb
KHb+H2CO3 HHb+KHCO3
Биохимия / Под ред. Е.С. Северина. — М., 2003; Біологічна хімія / Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, Н.М. Мадієвська та ін. — Х., 2000; Боєчко Ф.Ф., Боєчко Л.О. Основні біохімічні поняття, визначення і терміни. — К., 1993; Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. — Тернопіль, 2001; Губський Ю.І. Біологічна хімія. — К.–Тернопіль, 2000.