АМІНОПЕПТИДАЗИ

АМІНОПЕПТИДАЗИ — ферменти класу гідролаз, які каталізують відщеплення залишків амінокислот від N-кінця білків і пептидів, та гідроліз амідів α-амінокислотних залишків. У результаті деградації молекул під дією цих ферментів відбувається поступове скорочення пептидного ланцюга. А. відзначаються високою субстратною специфічністю, відщеплюючи лише певні залишки α-амінокислот від N-кінця молекули. Так, фермент лейцилпептидгідролаза діє на субстрат, який містить вільну N-кінцеву амінокислоту — лейцин. А. є ферментами-мультимерами, що містять у складі молекул від 2 до 12 протомерів. А. містяться у тканинах і рідинах, а також цитоплазмі клітин, у складі мембранних структур і відіграють важливу роль у метаболізмі білків, здійснюючи їх остаточне розщеплення у ШКТ, а також перетворення попередників в активні білки. У кишковому соку виявлено два ферменти — аланінамінопептидазу, що переважно каталізує пептидні зв’язки, утворені N-кінцевим аланіном, та лейцинамінопептидазу, яка гідролізує пептидні зв’язки, утворені будь-якою N-кінцевою амінокислотою.

 Боєчко Ф.Ф., Боєчко Л.О. Основні біохімічні поняття, визначення і терміни. — К., 1993; Химическая энциклопедия. В 5 т. — М., 1988. — Т. 1.