БІЛКИ

БІЛКИ — біополімери, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з’єднаних пептидним зв’язком –СО–NH–. Інша назва «протеїни» (грец. protos — перший, найважливіший) відображає те, що вони є постійною і найважливішою складовою частиною живої матерії та основою життєдіяльності організмів. Для біосинтезу білків використовують 20 видів амінокислот, які ще називають протеїногенними. Всі вони, за виключенням гліцину, належать до L-ряду. Б. відрізняються один від одного довжиною ланцюга та складом і послідовністю розміщення залишків амінокислот. Мол. м. Б. коливається від десяти до багатьох сотень тисяч дальтонів. Виділяють чотири рівні організації білкових молекул. Первинною структурою називають послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу. Всі Б. відрізняються за первинною структурою. Кількість поліпептидних ланцюгів, які можна утворити із 20 амінокислот, практично безмежна. Вторинна структура характеризує спосіб згортання поліпептидного ланцюга. Найчастіше відзначають вторинні структури типу правої α-спіралі, для якої характерним є утворення водневих зв’язків між СО- та NH-групами пептидного ланцюга з утворенням циклів із 13 атомів і β-структури, в яких поліпептидні ланцюги витягнуті та розташовані паралельно за допомогою водневих зв’язків. Під третинною структурою розуміють розміщення поліпептидного ланцюга в просторі. Третинна структура стабілізується завдяки різним взаємодіям між залишками амінокислот. У молекулах глобулярних Б. більша частина гідрофобних залишків амінокислот знаходиться всередині глобули, а полярні розташовані переважно на поверхні глобули в гідратованому стані. Під четвертинною структурою розуміють спосіб об’єднання та розташування в просторі окремих поліпептидних ланцюгів, без утворення ковалентних зв’язків між ними, які утворюють одну функціональну молекулу. Між собою окремі субодиниці зв’зуються за допомогою водневих, іонних, гідрофобних та інших зв’язків. Фізико-хімічні властивості Б. визначаються способом згортання білкової молекули, взаємним розташуванням залишків амінокислот. Якщо на поверхні зосереджуються переважно гідрофільні групи, то білкова молекула є водорозчинною, а коли на поверхні переважають гідрофобні групи, розчинність втрачається. Електричний заряд Б. молекули залежить від загальної кількості груп з позитивними і негативними зарядами. Знак і величина заряду молекул Б. залежать також і від рН середовища. Виділяють електропозитивні (лужні) та електронегативні (кислі) Б. Залежно від довжини ланцюга всі поліпептиди умовно розділяють на пептиди (2–10 амінокислот), поліпептиди (10–40 амінокислот) та білки (>40 амінокислот). З Б. нерозривно пов’язані процеси обміну речовин і перетворень енергії. До складу організму входять тисячі білків, кожний з яких характеризується специфічною амінокислотною послідовністю та індивідуальною просторовою структурою. Частка Б. становить не менше 50% сухої маси органічних сполук клітин тварин. Функціонування Б. є основою найважливіших процесів життєдіяльності організмів. Обмін речовин, м’язові скорочення, нервова збудливість та функціонування клітин в цілому забезпечуються активністю ферментів — біокаталізаторів білкової природи. Б. є основою кісток і сполучної тканини, формують основу клітинних органел.

За складом Б. поділяють на прості, що складаються лише із залишків амінокислот, та складні. Залежно від небілкового компонента складні Б. поділяють на: металопротеїни — до їх складу входять іони металів, хромопротеїни — містять пігменти, ліпопротеїни — утворюють міцні комплекси з ліпідами, нуклеопротеїни — утворюють комплекси з нуклеїновими кислотами, глікопротеїни — ковалентно зв’язані з вуглеводами, фосфопротеїни — ковалентно зв’язані з залишками фосфорної кислоти. За формою молекули Б. поділяють на глобулярні та фібрилярні. Глобулярні згорнуті в компактні глобули сферичної або еліпсоподібної форми. Молекули фібрилярних білків утворюють довгі волокна (фібрили) і мають значну асиметричність. Більшість глобулярних Б., на відміну від фібрилярних, добрерозчинні у воді.

Біологічний словник / За ред. К.М. Ситника і В.О. Топачевського. — К., 1986; Боєчко Ф.Ф., Боєчко Л.О. Основні біохімічні поняття, визначення і терміни. — К., 1993; Химическая энциклопедия: В 5 т. — М., 1988.